A química das proteínas.
A composição química das proteínas apresenta alguns elementos químicos,
os quais participam da formação dos aminoácidos e das cadeias peptídicas.
Conhecer a química das proteínas significa saber a composição e as
transformações apresentadas por esses importantes compostos bioquímicos
encontrados em organismos vivos como os seres humanos.
Em sua composição química, a proteína tem diversos elementos, como
carbono, hidrogênio, oxigênio e enxofre, distribuídos em grupos como os do ácido
carboxílico.
Formação de uma proteína.
Uma proteína é formada pela interação de dois aminoácidos, por
intermédio da ligação entre o nitrogênio do grupo amino (referente a uma amina)
de um aminoácido e o carbono da carboxila (referente a um ácido carboxílico) de
um outro aminoácido.
A ligação química existente entre esses aminoácidos é denominada de
ligação peptídica, a qual sempre tem como principal característica a perda de
uma molécula, a partir do hidrogênio de uma carboxila do outro aminoácido.
Desnaturação de uma proteína.
A desnaturação das proteínas é o método em que as suas conformações
especiais são alteradas ou destruídas. Ao todo, existem quatro formas
estruturais das proteínas: primárias, secundárias, terciárias e quaternárias.
Na estrutura secundária, temos a presença de duas sequências de
proteínas primárias que interagem si, no mesmo plano ou formando um cilindro.
A estrutura terciária apresenta a interação entre estruturas
secundárias, e a quaternária apresenta diversas cadeias ou sequências
monoméricas.
Na desnaturação, as proteínas secundárias, terciárias e quaternárias são
transformadas em estruturas primárias.
Importância de uma proteína.
De forma geral, as proteínas têm as seguintes funções para um organismo:
Biológica: por exemplo, no transporte de substâncias como o oxigênio;
Enzimática: as proteínas participam da formação das enzimas;
Estrutural: as proteínas constituem os músculos;
De defesa: as proteínas participam da formação dos anticorpos;
Hormonal: as proteínas formam os hormônios.
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